北海道支部について

『SUMO化修飾によるテロメア長制御』
　SUMOlylation negatively regulates telomere elongation

　by preventing recruitment of telomerase in fission yeast

田中　克典　先生

関西学院大学・理工学部・教授

平成２６年２月２４日(月）　１６時００分〜１７時００分

北海道大学理学部６号館 ６－２－０４－０２号室

生命分子化学セミナー

日本生物物理学会北海道支部、日本生化学会北海道支部

　真核生物のゲノムDNAの大半はタンパク質をコードしていない非コードDNA領域で占められている。この領域は染色体上で起こる全てのイベントを制御・維持する機能を担っている。中でも、テロメア・セントロメア・ヘテロクロマチン領域は染色体の安定維持、分配に極めて重要な役割を果たす。ユビキチン様タンパク質翻訳後修飾因子の一つであるSUMOがこれらの領域の機能制御に深く関わることが、先行研究により明らかにされている。今回、SUMO化修飾によるテロメア制御に関しての一定の成果が得られたので報告する。
　テロメアは染色体末端に位置し、テロメアリピートと呼ばれる繰り返し配列と、その配列に結合するタンパク質(シェルタリン複合体)で構成されており、染色体末端保護に関与している。分裂酵母では、SUMO分子であるPmt3タンパク質を欠損させるとテロメアが伸長する。我々は、分裂酵母のテロメア長制御に関与するSUMO化標的タンパク質としてシェルタリン構成タンパク質の一つであるTpz1を同定した。Tpz1はK242部位でSUMO化を受け、Tpz1のSUMO化を消失させるとpmt3欠損株と同程度なテロメア伸長が見られた。興味深いことに、Tpz1のSUMO化の消失に伴ってテロメラーゼのテロメア局在が増加し、一方でCST複合体であるStn1-Ten1複合体のテロメア局在は著しく減少した。Tpz1のSUMO化は細胞周期進行のS期後期からG2期にかけて上昇することが分かった。この時期は、Stn1-Ten1複合体がテロメア局在を示す時期とよく一致している。更に、Tpz1とStn1-Ten1複合体はSUMO化依存的な相互作用することが分かった。
　以上、テロメア長制御においてTpz1のSUMO化はシェルタリン複合体とStn1-Ten1 複合体の連携を制御する重要な機構である事を明らかにした。
 

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